Estructuras supersecundarias y motivos

Estrucuras protéicas

ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS.

En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar alfa y beta con una diposición característica que se reptite en distintos tipos de proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias.

Algunos están formado por a-hélices, otros por estructuras b, y otros por combinaciones de las dos. De entre las más abundantes, podemos destacar:

a-hélice	hélice-giro-hélice	coiled-coil	Mano EF	4 hélices
estructura b	Horquilla b	Meandro b	Barril b	Hélice b
a-b	b-a-b	Rossmann

Hélice-giro-Hélice

Formada por dos a-hélices cortas, conectadas entre sí mediante un tramo sin estructura secundaria (o a veces un giro b). Es característico de proteínas que interaccionan con el DNA.

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de la derecha corresponde a la proteína piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color. La pérdida total o parcial de los niveles de estructuración superiores al primario recibe el nombre de desnaturalización, que puede ser reversible o irreversible.